Desintoxicación del moho y beneficios de los polifenoles con la Dra. Gail Clayton

Reimpresiones y permisosAcerca de este artículoCite este artículoBhowmick, S., Saha, A., AlFaris, N.A. et al. Identificación basada en la estructura de los moduladores selectivos de la galectina-1 en los polifenoles alimentarios: un enfoque farmacoinformático.

Mol Divers 26, 1697-1714 (2022). https://doi.org/10.1007/s11030-021-10297-1Download citationShare this articleAnyone you share the following link with will be able to read this content:Get shareable linkSorry, a shareable link is not currently available for this article.Copy to clipboard

El peor ingrediente del mundo (escondido en su

Las estructuras básicas de las galectinas diméricas, en tándem y quiméricas. Las galectinas diméricas consisten en dos subunidades iguales que se han asociado entre sí. Las galectinas en tándem tienen dos CRD distintos unidos mediante un dominio peptídico enlazador. Las galectinas quimeras, que consisten sólo en la galectina-3 en los vertebrados, pueden existir como monómero o en forma multivalente. Aquí se expresa como un pentámero.

Existen tres formas diferentes de estructura de las galectinas: dimérica, tándem o quimera. Las galectinas diméricas, también llamadas galectinas prototípicas, son homodímeros, formados por dos subunidades de galectina idénticas que se han asociado entre sí. Las galectinas que entran en esta categoría son la galectina-1, -2, -5, -7, -10, -11, -14 y -15. Las galectinas en tándem contienen al menos dos dominios de reconocimiento de carbohidratos (CRD) distintos dentro de un polipéptido, por lo que se consideran intrínsecamente divalentes. Los CRD están unidos con un pequeño dominio peptídico. Las galectinas en tándem incluyen la galectina-4, -6, -8, -9 y -12. La última galectina es la galectina-3, que es la única galectina que se encuentra en la categoría quimera en los vertebrados. La galectina-3 tiene un CRD y un largo dominio no electivo. La galectina-3 puede existir en forma monomérica o puede asociarse a través del dominio de no-lectina en complejos multivalentes hasta una forma pentamérica[3], lo que permite a la galectina-3 establecer puentes eficaces entre diferentes ligandos y formar redes adhesivas. La formación de multímeros depende de la concentración. Cuando la galectina-3 se encuentra en una concentración baja es monomérica y es probable que inhiba la adhesión. Se une a las proteínas de adhesión, como las integrinas, y bloquea su unión a otras células o a la matriz extracelular. Cuando las concentraciones de galectina-3 son elevadas, forma grandes complejos que contribuyen a la adhesión estableciendo un puente entre las células o las células y la matriz extracelular.

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La proteína galectina-1 tiene 135 aminoácidos de longitud y está muy conservada en todas las especies. Puede encontrarse en el núcleo, el citoplasma, la superficie celular y el espacio extracelular. Las galectinas, en general, carecen de una secuencia de señal tradicional, pero aún así son secretadas a través de la membrana plasmática. Aunque las galectinas en general, y la Gal-1 en particular, se describieron por primera vez como lectinas que se unen a los β-galactósidos, ahora está claro en la literatura que, además de ser una lectina, la Gal-1 también participa en muchas interacciones proteína-proteína. Gal-1 desempeña una serie de funciones cruciales en la diferenciación y supervivencia de las células neuronales, tanto en el sistema nervioso central como en el periférico, y en el establecimiento y mantenimiento de la tolerancia y la homeostasis de las células T in vivo.

Se recomienda reconstituir la proteína liofilizada en H2O estéril a una concentración no inferior a 100 μg/mL e incubar la solución madre durante al menos 20 min para asegurar una redisolución suficiente.

Galectina-3: una nueva diana para la inflamación con el Dr. Isaac Eliaz

Este estudio fue apoyado por el Programa de Desarrollo de Tecnología Médica y Biológica de la Fundación Nacional de Investigación de Corea (NRF) financiado por el gobierno coreano (MSIP) (NRF-2015M3A9B6073835 y NRF-2015M3A9B6073833) y las subvenciones de la NRF financiadas por el gobierno coreano (NRF-2019R1A2C289237 y NRF-2020R1A4A1019063).

Reimpresiones y permisosAcerca de este artículoCite este artículoBaek, JH., Kim, DH., Lee, J. et al. La galectina-1 acelera la obesidad inducida por una dieta alta en grasas mediante la activación del receptor gamma activado por el proliferador de peroxisomas (PPARγ) en ratones.

Cell Death Dis 12, 66 (2021). https://doi.org/10.1038/s41419-020-03367-zDownload citationShare this articleAnyone you share the following link with will be able to read this content:Get shareable linkSorry, a shareable link is not currently available for this article.Copy to clipboard